Cours : Le rôle des enzymes dans les réactions métaboliques

La catalyse enzymatique

Les enzymes, des protéines particulières

Définition

Enzymes :

Les enzymes sont des protéines qui facilitent une réaction métabolique. En fonction de leur séquence en acides aminés, les enzymes ont des structures différentes qui déterminent leurs propriétés catalytiques.

À retenir

On dit des enzymes qu’elles sont des catalyseurs : elles facilitent et accélèrent une réaction métabolique.

Après la réaction, elles restent intactes et leurs actions catalytiques s’enchaînent. Schématiquement, elles agissent sur un substrat pour donner un produit.

En outre, les enzymes possèdent une double spécificité.

• La spécificité de substrat

Par exemple, l’amylase est une enzyme dont le substrat est l’amidon. Ainsi, l’amylase ne pourra pas se fixer sur une autre molécule que l’amidon.

• La spécificité d’action

Attention

Pour un substrat donné, une enzyme ne peut catalyser qu’un seul type de réaction.

Ainsi, une oxydase ne peut qu’oxyder, une hydrolase ne peut qu’hydrolyser, etc.

À retenir

Mais le substrat, quant à lui, peut être reconnu par plusieurs enzymes. En fonction de l’enzyme à laquelle il sera lié, il donnera des produits différents.

Le mode d’action des enzymes

• Vitesse de réaction

Définition

Vitesse de réaction :

La vitesse de réaction caractérise l’efficacité enzymatique. Elle est définie par l’équation suivante :
$$\text{vitesse\, réaction}=\dfrac{\text{quantité\, de\, produit}}{\text{temps}}$$

Pour une quantité d’enzyme fixée, quand on augmente la concentration du substrat $\text{S}$, la vitesse de réaction augmente rapidement, jusqu'à ce qu’elle atteigne son maximum. Au-delà de cette limite, l'augmentation de concentration ne produit plus d’augmentation de vitesse.

À retenir

La vitesse se stabilise donc quand l’enzyme est saturée : on parle de Vmax, ou vitesse maximale.

• Le complexe enzyme-substrat

Définition

Complexe enzyme-substrat :

Le complexe enzyme-substrat est la fixation temporaire de l’enzyme ($\text{E}$) sur son substrat ($\text{S}$) avant de former le produit ($\text{P}$). De telle façon que : $$\text{S + E} \rightarrow\text{E - S}\rightarrow\text{E + P}$$

Cette fixation se fait au niveau du site actif de l’enzyme, via des liaisons faibles. Quand tous les sites sont occupés, on dit que l’enzyme est saturée.

À retenir

Cette saturation de l’enzyme va induire la vitesse maximale de la catalyse enzymatique.

Définition

Site actif :

Le site actif désigne l'endroit de l'enzyme où se fixe le substrat.

Structure et activité des enzymes

Propriétés structurales

Les enzymes sont des protéines, et comme toutes les protéines, elles ont une configuration 3D dans l’espace.

La structure primaire d’une protéine est la séquence des acides aminés qui la constituent. Pour illustrer cette structure, on peut développer la métaphore du collier de perles : les perles se suivent les unes après les autres, selon la dimension du fil.

Les structures secondaire et tertiaire sont la configuration tridimensionnelle des protéines dans l’espace.

À retenir

Cette configuration est possible grâce à des liaisons faibles qui vont entraîner un repliement spécifique de la protéine sur elle-même.

Si nous reprenons l’exemple du collier dans sa configuration 3D, c’est alors comme si nous le repliions sur lui-même pour lui donner des formes spécifiques.

Le site actif occupe une très petite place de l’enzyme, et c’est sa forme tridimensionnelle qui explique sa spécificité. Un peu comme une clé pourrait s’imbriquer dans une serrure.

• C’est la structure tridimensionnelle de l’enzyme qui lui permet d’interagir avec ses substrats.

Influence des conditions du milieu sur l’activité enzymatique

• Température

La température influe sur l’activité de la catalyse à deux niveaux. Elle accélère la vitesse de réaction : si la température est trop basse, l’agitation moléculaire est beaucoup trop faible, et les chances pour le substrat de se fixer correctement sur le site actif sont réduites. Mais si la température augmente, cette probabilité augmente en conséquence.

Rappel

Les molécules sont libres dans leur milieu, mais elles ne sont pas fixes. Au contraire, elles sont mobiles et peuvent se déplacer de façon plus ou moins chaotique. C'est cela qu'on appelle l'agitation des molécules.

La température agit également sur la configuration 3D des protéines. Dès $40 \degree\text{C}$, la protéine perd sa configuration spatiale, on dit qu’elle se dénature.

Exemple

Par exemple, pour les enzymes qui interviennent dans la digestion, la température idéale se situe entre $30$ et $40 \degree\text{C}$, ce qui correspond à la température corporelle de $37\degree\text{C}$. En acceptant une échelle de variations possibles, cela garantit le bon fonctionnement du métabolisme, même dans des conditions extrêmes (si on a de la fièvre, ou si on habite au pôle nord par exemple).

• $\text{pH}$

En outre, le $\text{pH}$ influe sur la catalyse. Les configurations tridimensionnelles des protéines reposent sur des liaisons faibles et des liaisons qui sont sensibles au $\text{pH}$.

À retenir

Ainsi, les enzymes ont un $\text{pH}$ optimum qui dépend des milieux. En fonction des changements de $\text{pH}$, les changements de configuration peuvent entraîner une dénaturation des protéines, et donc empêcher la reconnaissance du substrat par l’enzyme.

Définition

Dénaturation :

La dénaturation désigne la perte de la configuration 3D de la protéine.

Pour reprendre l’exemple précédent, si nous faisons fondre la clé, nous ne pouvons plus la mettre dans la serrure.

Ainsi, les enzymes qui permettent la dégradation des aliments dans l'estomac ont un $\text{pH}$ optimal acide, en accord avec leur milieu.