Cours : Nature chimique des protéines et relation gène-protéine

La nature chimique des protéines

Définition

Protéine :

Une protéine est une molécule constituée par un assemblage d’acides aminés.

Il existe 20 acides aminés différents qui sont caractérisés par un groupement fonctionnel acide écrit –COOH et un groupement fonctionnel amine écrit –NH qu’ils ont en commun. Seul ce que l’on appelle le radical change et est propre à chaque acide aminé. On peut voir ci-dessous la formule générale d’un acide aminé avec sa fonction amine, sa fonction acide et son radical qui est variable.

À retenir

Parmi les 20 acides aminés de notre corps, 8 acides aminés sont qualifiés d’essentiels car ils ne sont pas synthétisés par notre corps.

On doit donc les apporter à notre organisme par notre alimentation, que ce soit dans les produits d’origine animale, dans les céréales ou dans les légumineuses. Les 8 acides aminés essentiels sont :

• Le tryptophane ;
• La lysine ;
• La méthionine ;
• La phénylalanine ;
• La thréonine ;
• La valine ;
• La leucine ;
• L’isoleucine.

Les acides aminés ont la particularité de pouvoir se lier entre eux grâce à une liaison peptidique. Cette liaison s’effectue entre le groupement acide d’un acide aminé et le groupement amine d’un autre acide aminé. L’assemblage de plusieurs acides aminés grâce à des liaisons peptidiques aboutit à une molécule appelée polypeptide.

À retenir

Les protéines sont des polypeptides composées de plus de 20 acides aminés.

Certaines grosses protéines peuvent comprendre des milliers d’acides aminés. Le nombre, la nature et l’ordre d’enchaînement des acides aminés définissent la structure primaire d’une protéine.

À retenir

Chaque acide aminé est chargé électriquement : il peut être chargé positivement ou négativement.

Dans une protéine, il existe donc des interactions entre les acides aminés : certains se repoussent et certains s’attirent. Avec ces interactions, la chaîne se replie dans certaines zones, ce qui donne une configuration tridimensionnelle à la molécule. On parle de structure tertiaire. Ainsi, chaque acide aminé a son importance car il peut de part son interaction avec les autres acides aminés changer la structure tertiaire d’une protéine. Par exemple, si l’on prend une protéine qui a cette structure tertiaire :

Lorsqu’on change un acide aminé, on obtient la protéine ci-dessous, qui n’a pas la même structure tertiaire que la protéine de départ.

Certaines protéines sont formées de plusieurs chaînes polypeptidiques qui sont reliées par ce que l’on appelle des ponts disulfures. Ils permettent de relier deux acides aminés soufrés ensemble.

Relation gène-protéine

En 1941, les chercheurs G. Beadle et E. Tatum ont réalisé des expériences sur un champignon filamenteux appelé Neurospora crassa. Ce champignon peut, à partir d’un milieu nutritif minimum contenant des sels minéraux, des sucres, des vitamines et une source d’azote, synthétiser toutes les protéines dont il a besoin. Ils remarquent qu’après avoir induit une mutation chez des souches sauvages par exposition à des rayons X, ces souches deviennent incapables de synthétiser certains acides aminés.

Pour comprendre leur expérience, il faut connaître la voie de biosynthèse des acides aminés. Nous allons nous intéresser ici à la voie de biosynthèse de l’arginine chez le champignon Neurospora. Pour synthétiser l’arginine, le champignon utilise une molécule dite précurseur qu’il prélève dans le milieu minimum. Ce précurseur va alors subir une chaîne de réactions :

• Par l’action de l’enzyme A, le précurseur est transformé en ornithine ;
• L’enzyme B permet de transformer l’ornithine en citrulline ;
• Et enfin, l’enzyme C transforme la citrulline en arginine.

Voici le déroulement de l’expérience : une souche sauvage est divisée. Une partie est exposée à des rayons UV qui sont mutagènes et l’autre partie est mise telle quelle sur un milieu minimum où elle se développe normalement. La souche mutée est elle-même divisée en 4 :

• Une partie est mise sur un milieu minimum où elle ne se développe pas ;

Astuce

Pour que le champignon se développe, il faut qu’il puisse synthétiser la protéine d’arginine.

• Une souche mutante appelée A est mise sur un milieu minimum enrichi en ornithinine où elle se développe ;
• Une souche mutante appelée B est mise sur un milieu minimum enrichi en citruline où elle se développe;
• Une souche mutante appelée C est mise sur un milieu minimum enrichi directement en arginine où elle se développe.

Les résultats sont interprétés tels que représentés sur le schéma ci-dessus.

• La souche sauvage, non mutée, peut synthétiser l’arginine à partir du précurseur grâce aux trois enzymes A, B et C qui sont fonctionnelles ;
• La souche A mutée peut synthétiser l’arginine seulement sur un milieu enrichi en ornithinine car elle ne possède pas d’enzyme A fonctionnelle, qui est indispensable pour synthétiser l’ornithine à partir du précurseur ;
• La souche B mutée peut synthétiser l’arginine que sur un milieu enrichi en citruline. En effet, à partir du précurseur et grâce à l’enzyme A, elle peut synthétiser l’ornithine. Cependant, n’ayant pas d’enzyme B fonctionnelle, on ne peut pas synthétiser la citruline à partir de l’ornithine.
• La souche C mutée ne peut pas synthétiser l’arginine. En effet, elle ne possède pas l’enzyme C nécessaire à sa synthèse.

À retenir

Cette expérience montre que chaque gène muté détermine la synthèse d’une enzyme qui est une protéine.

Ainsi, les gènes, qui sont des fragments d’ADN, codent pour la synthèse des protéines. Ces protéines sont un assemblage d’acides aminés qui sont responsables du phénotype d’un individu.